タンパク質。 【管理栄養士監修】タンパク質の摂りすぎが招く5つの危険性

タンパク質の多い食品ベスト10と料理レシピ!鶏肉や豆腐、卵で摂取

タンパク質

「タンパク質の摂り過ぎって大丈夫?」 「タンパク質の摂り過ぎって副作用とかあるの?」 このページはそんな疑問を持つ方に向けて作成しています。 管理栄養士のタイゾーです。 今回は 『タンパク質の過剰摂取』について解説してきたいと思います。 筋肉の増加や、カラダの回復、健全な発育のためには、カラダの材料となるタンパク質の摂取が必要不可欠です。 タンパク質が不足してしまった場合、筋力の低下や体力・免疫力の低下につながる可能性があります。 したがって日頃からタンパク質をしっかりと摂取しておく必要があるわけですが、注意すべき点があります。 それが 「タンパク質の摂りすぎ」です。 タンパク質が私たちにとって必要な栄養素であることは間違いありませんが、 摂り過ぎると悪影響を及ぼすことも覚えておかねばなりません。 「栄養だから大丈夫」と安易に摂り過ぎれば、返ってカラダのパフォーマンスを落とす可能性があるのです。 次にタンパク質の過剰摂取によるリスクを紹介していくので、筋トレや健康のためにタンパク質を取り入れたいと思っているひとは是非参考にしてください。 スポンサーリンク タンパク質の摂り過ぎは危険であることを覚えておこう 先に紹介したように、タンパク質がカラダに必要な栄養素であることは間違いありません。 たたどんな栄養素も摂り過ぎればカラダの負担になる可能性があります。 ちなみに、 当サイトでは 『体重1kgあたり、2g以上のタンパク質は控えるべき』としています。 例:標準体重が60kgの場合、タンパク質摂取量は120gは超えないようにする 具体的にタンパク質を摂りすぎた場合のリスクを次にあげておきます。 肝臓や腎臓に負担がかかる• 便秘や下痢を引き起こす• 骨粗しょう症になりやすくなる• 肥満の原因になる• 尿路結石のリスクが上がる タンパク質の摂り過ぎは肝臓や腎臓に負担がかかる なぜ、肝臓に腎臓に負担がかかるかというと、タンパク質の処理に大きく働いてくれているのが肝臓と腎臓だからです。 通常、タンパク質は『アミノ酸』という物質に分解、吸収されて肝臓へ運ばれます。 そして肝臓から全身の細胞に運ばれて、カラダの回復や筋肉の増強や再生など様々な用途で利用されます。 しかしタンパク質があまりに過剰になると、アミノ酸が細胞に運ばれたあとに『余分にあまったアミノ酸』がでてきます。 この『あまったアミノ酸』は、もうタンパク質合成に使うことはできないので、肝臓がアミノ酸を分解して別の物質を作ったり、腎臓がカラダの外へ排泄するために活発に働くようになります。 つまり、タンパク質を過剰に摂取すると、使い切れない分を処理するために肝臓や腎臓が働かなければならないという事です。 これが続いてしまうと肝臓や腎臓のオーバーワークを招いて、機能低下を招く可能性があるのです。 肝臓の過剰な負担は全身の代謝が低下を招き、また腎臓の過剰な負担は腎疾患を招く可能性があります。 運動のパフォーマンスが低下する もうひとつ覚えておきたいのが、肝臓・腎臓に負担がかかることで運動のパフォーマンスが落ちる可能性がることです。 先に紹介した通り、タンパク質を過剰摂取すると処理するために肝臓と腎臓が忙しく働くようになります。 すると肝臓に貯蔵されている『グリコーゲン』やアミノ酸を全身の細胞に運ぶという役割がおろそかになってくるのです。 グリコーゲンは長時間運動するときのエネルギー源になるもので、肝臓だけでなく筋肉にも貯蔵されています。 基本的には長時間運動をすると、筋肉のグリコーゲンから使われていきますが、使い切ると肝臓に貯蓄されているグリコーゲンをエネルギーとして利用します。 しかし、肝臓があまったアミノ酸の処理に追われていると、肝臓のグリコーゲンが利用できないのです。 結果的にエネルギーがうまく出せないので運動のパフォーマンスが低下してしまいます。 便秘や下痢を引き起こす 便秘というと食物繊維不足をイメージするひとも多いでしょうが、実はタンパク質の過剰摂取も便秘を引き起こす原因となります。 さらに便秘だけでなく、下痢も引き起こすと考えられています。 なぜ過剰なタンパク質が便秘や下痢を引き起こすかというと、腸内環境の悪化に原因があります。 特に肉などの動物性タンパク質を多く摂り過ぎた場合、腸内の『悪玉菌』が増えて腸内環境の悪化を招いてしまう危険性があります。 腸内環境が悪化した結果、便秘や下痢の症状が出やすくなるというわけです。 (人によって便秘になるか下痢になるかは違います) 骨粗しょう症になりやすくなる タンパク質の摂りすぎは骨粗しょう症になるリスクもあげます。 骨粗しょう症とは、骨密度が低下して骨がスカスカになる状態をいいます。 骨粗しょう症というと、カルシウム不足とか閉経後になりやすいというイメージがありますが、タンパク質の過剰摂取もリスクを上げる要因のひとつです。 では、なぜタンパク質過剰が骨粗しょう症を招くのか解説しましょう。 先ほども紹介したように、タンパク質はアミノ酸に分解されて利用されるわけですが、使いきれなかった一部のアミノ酸は肝臓で『アンモニア』となります。 その後、『尿素』という無害な物質に作り変えられ、尿と一緒に排泄されます。 「排泄されるなら問題ないのでは?」 と思うかもしれませんが、 問題は排泄される時に 『カルシウム』も一緒に排泄されてしまうことです。 骨を強くするために必要なカルシウムが排泄されてしまえば、それだけ骨粗しょう症になるリスクが高まってしまうというわけです。 もちろん、1日だけタンパク質を摂りすぎたところで骨粗しょう症になるわけではありません。 しかし継続的にタンパク質を摂りすぎてしまった場合に起こるリスクのひとつとして覚えておいて損はありません。 肥満の原因になる タンパク質の摂りすぎは肥満につながることも覚えておきましょう。 「タンパク質は筋肉になるから太らない」 と思っている人がいますが、そうとも言い切れません。 タンパク質が筋肉の材料になるのは確かですが、摂取したタンパク質が100%筋肉になるわけではありません。 必要以上に摂取した分は、脂肪に変換されてカラダにたくわえられてしまいまうのです。 つまりタンパク質も摂りすぎれば肥満につながるというわけです。 ただ、しっかりと運動を行っていれば利用されてるので肥満の心配は少なくなります。 タンパク質を多く摂りたい場合は運動もする必要があることを覚えておきましょう。 尿路結石のリスクが上がる 「尿路結石とタンパク質って関係あるの?」 と思うかもしれませんが、特に肉などの『動物性タンパク質』を多く取る場合は尿路結石につながる可能性があります。 動物性タンパク質には『含硫アミノ酸』という成分が多く含まれており、この含硫アミノ酸を肝臓が分解するときに『リン酸塩』や『含硫塩』といった物質が発生します。 これらの物質は腎臓でカルシウムの再吸収を邪魔し、『シュウ酸』とカルシウムをくっつけて『シュウ酸カルシウム』という結晶を作り出します。 これが、尿路結石を招いてしまうのです。 動物性の肉はタンパク質を多く含む理想的な食品ですが、時には大豆など植物性のタンパク質も取り入れるようにしましょう。 結局、タンパク質はどれくらい摂取すればいいのか タンパク質の過剰摂取によるリスクについてご紹介してきましたが、気になるのは 「じゃあ、どのくらいのタンパク質を摂ればいの?」 ということです。 理想的なタンパク質量については、様々なエビデンスが存在しているので一概には言えませんが、栄養学. netでは 体重1kgあたり1gのタンパク質をとることをオススメしています。 例えば標準体重が60kgの人であれば、60gのタンパク質摂取が望ましいということです。 これからタンパク質を取り入れていこうと思っているひとはこの量を参考にしてください。 体重1kgあたり2gまでが無難 もうひとつのポイントが、 「タンパク質量はどのくらいまでに抑えるべきか」です。 このページで紹介しているように、タンパク質の過剰摂取は様々な悪影響をおよぼす可能性があります。 体重1kgあたり4gまでは副作用がでないとも言われますが、これは人によります。 アスリートやボディビルダーのような競技者であれば別ですが、 一般の方が健康維持を目的とした場合は、体重1kgあたり2g程度までに控えた方が無難でしょう。 ただ、この数値も体重70kgの人なら140gもタンパク質を摂るわけですから、プロテインなど特別意識しなければ摂れない数値です。 基本的には通常の食事に、意識して肉や魚、大豆等をメイン食材をとり入れるくらいであれば、過剰にならないので心配はありません。 スポンサーリンク•

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あなたに必要なタンパク質と糖質の最適な量とは

タンパク質

の3D構造。 をカラー化している。 このタンパク質はによって初めてその構造が解明された。 タンパク質(タンパクしつ、 蛋白質、: protein 、: Protein )とは、20種類存在する L-が状に多数連結()してできたであり、の重要な成分のひとつである。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。 連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、、とともにと呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「」とも呼ばれる。 タンパク質は身体をつくる役割も果たしている。 1838年にの化学者が、の化学者から助言を受け、を非常に多く含む生物の基本要素と考えてこの名称をつけた。 「蛋白質」の「蛋」とはのことを指し、(蛋白)がタンパク質を主成分とすることによる。 「蛋」という漢字は、例えばのように中国ではよく使われる字であるが、日本ではあまり普及していない。 そのためのが「蛋白質」では分かりにくいとして「卵白質」という語を使用したが、一般的に利用されるにはいたらなかった。 現在では、栄養学分野では平仮名の「たんぱく質」、生物学では片仮名の「タンパク質」が使われる傾向にある。 構造 [ ] 詳細は「」を参照 タンパク質はアミノ酸のである。 このポリマーの末端の結合していない部分は、アミノ基側をN末端、カルボキシル基側をC末端とよぶ。 この時、一列のアミノ酸の脇には側鎖が並ぶ事になり、この配列の数や順序を指してタンパク質の とよぶ。 アミノ酸の配列は、の本体である物質・のにより決定される (3個のにより、1つのアミノ酸が指定される)。 それぞれの残基は、側鎖置換基 R の違いによって異なる性質をもつ。 二次構造 [ ] 詳細は「」を参照 鎖状のポリペプチドは、それだけではタンパク質の機能を持たない。 一次構造で並んだ側鎖が相互作用で結びつき、ポリペプチドには決まった2種類の方法で結びついた箇所が生じる。 1つは(螺旋構造)と呼ばれ、あるアミノ酸残基の酸素と、4つ離れた残基の水素の結びつきを基礎に、同じ事が順次起こってポリペプチドにらせん構造をつくる。 もう1つのとは、ポリペプチドの一部が折り畳まれ、それぞれの水素と酸素残基が結合してつくる状の構造である。 これらは と呼ばれる。 やなどによるこの畳み込みは(folding)とも呼ばれる。 結合エネルギーが比較的低いため、簡単な処理によって構造を変性させやすい。 三次構造 [ ] 詳細は「」を参照 タンパク質の中には複数(場合によっては複数種)のが非共有結合でまとまって複合体(会合体)を形成しているものがあり、このような関係を と呼ぶ。 各ポリペプチド鎖はモノマーまたはサブユニットと呼ばれ、複合体はと言う。 各サブユニットには疎水結合や水素結合またはが広い領域に多数存在し相補的に働くために方向性があるため、サブユニットは全体で特定の空間配置()を取る。 一次構造と高次構造の関係 [ ] タンパク質の立体構造は、そのアミノ酸配列(一次構造)により決定されていると考えられている(Anfinsenのドグマ)。 また、二次以上の高次構造は、いずれも一次構造で決定されるアミノ酸配列を反映している。 また各構造の継ぎ目の鋭角なターンの部分には 、、 が置かれる、などの例がある。 さらに、アミノ酸残基同士は引き合い()、 同士はを形成して高次構造を安定化させる。 タンパク質については、その種類は数千万種と言われる。 生物の遺伝子()から作られるタンパク質ひとそろいのセットは、 と呼ばれるが、の塩基配列解読が終わった今、プロテオームの解析()が盛んに進められている。 タンパク質の構造と機能 [ ] タンパク質の機能は上記の三次構造・四次構造(立体構造)によって決定される。 これは、同じアミノ酸の配列からなるタンパク質でも、立体構造(畳まれ方)によって機能が変わるということである。 たとえばの原因となるは、正常なプリオンとは立体構造が違うだけである。 なお、多くのタンパク質では、やを加えたり、溶液の 値を変える、変性剤を加えるなどの操作により二次以上の高次構造が変化し、その機能(活性)を失う。 これをタンパク質のという。 変性したタンパク質においては、、、の多くが破壊され、全体にランダムな構造が増加したペプチド鎖の緩んだ状態になることが知られている。 タンパク質の変性は、かつて不可逆な過程であると考えられてきたが、現在では多くのタンパク質において、変性は可逆的な過程である事が確認されている。 なお、変性したタンパク質を元の高次構造に戻す操作をタンパク質の再生という。 タンパク質の再生は、原理としては、畳み込まれたペプチド鎖を一旦完全にほどき、数時間かけてゆっくりと畳み込むよう条件を細かく調整・変化させることで行われている。 タンパク質の折り畳み [ ] 特定のアミノ酸配列に対して、存在しうる安定な高次構造が複数存在するにもかかわらず、生体内では特定の遺伝子から特定の機能を持つ高次構造をとったタンパク質が合成できるかは、必ずしも明らかではない。 の実験などで判明した多くのタンパク質が変性した後にもその高次構造の再生が可能なことから、一次構造それ自体が、高次構造のかなりの部分を決めていることは疑いがなく、これは「アンフィンセンのドグマ」と呼ばれる。 しかし、先のタンパク質の再生は数時間かかる操作(実際には、二次構造の畳み込みはかなり迅速に起こっていて、三次構造の確定に時間がかかるらしい)であるのに対し、生体内でのタンパク質の合成は数十秒から一分で完了する。 さらに、発見された「アンフィンセンのドグマ」に反する事例からも、タンパク質分子を高速に畳み込み、正しい高次構造へと導く因子の存在が考えられている (例:タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ、プロリンシストランスイソメラーゼ、)。 また、生体内では間違った立体構造をしているタンパク質はそのタンパク質ののアミノ基にポリがで結合した後に、によって分解される。 タンパク質は周囲の環境の変化によりその高次構造を変化させ、その機能を変えることができる。 タンパク質であるは、その触媒する反応の速度を条件に応じて変化させることができる。 立体構造の決定 [ ] 上記のようなタンパク質の高次構造は、、(核磁気共鳴)、などによって測定されている。 また、による理論的推定なども行われている。 タンパク質の立体構造と機能は密接な関係を持つことから、それぞれのタンパク質の立体構造の解明は、その機能を解明するために重要である。 いずれ、ほしい機能にあわせてタンパク質の立体構造を設計し、合成できるようになるだろうと考えられている。 これまでの研究により構造が解明されたタンパク質については、 によりデータの管理が行われており、研究者のみならず一般の人でもそのデータを自由に利用、閲覧できる。 物性 [ ] 熱力学的安定性 [ ] タンパク質は、それぞれのアミノ酸配列に固有の立体構造を自発的に形成する。 このことから、タンパク質の天然状態は熱力学的な最安定状態(最も自由エネルギーが低い状態)であると考えられている()。 通常、タンパク質の安定性は、温度、圧力、溶媒条件等に依存する。 従って、それらの条件をある程度変化させると、タンパク質は変性する。 タンパク質の安定性を決める要因として、、、、、、などがある。 これらの寄与の大きさは、温度等により変わる。 モルテン・グロビュール状態 [ ] タンパク質はその変性の途中で、二次構造はあまり変化しないのに三次構造が壊れた状態を取ることがある。 これを モルテン・グロビュール状態 molten globule state とよぶ。 この状態は高塩濃度下かつ低pHの条件で安定に存在することがあり、タンパク質の折り畳みの初期過程を反映したものであると考えられている。 熱変性・低温変性 [ ] タンパク質は高温になると変性する。 これは熱変性と呼ばれる。 加熱するとタンパク質の一次構造が変化することはほとんど無いが、二次以上の高次構造は崩れやすい。 さらに内部に封じられた疎水部分が露出し、他のポリペプチドの露出部分と引き合い、全体に詰まった状態になる。 通常は透明で液状の卵白が、加熱されると白い固形に変化するのはこの原理からである。 酸変性・アルカリ変性 [ ] タンパク質はの変化によっても変性する。 pHが極端に変化すると、タンパク質の表面や内部の荷電性極性基(、、、、)の荷電状態が変化する。 これによってクーロン相互作用によるストレスがかかり、タンパク質が変性する。 圧力変性 [ ] タンパク質は圧力変化によって変性することが知られている。 通常のタンパク質は常圧(0. 1 M)近傍でもっとも安定であり、数100MPa程度で変性する。 は例外的であり、100 MPa 程度でもっとも安定である。 そのため、温度によっては変性状態にあるものが加圧によって巻き戻ることがある。 圧力変性は天然状態よりも変性状態の体積が小さいために起こるものであり、で説明できる。 変性剤による変性 [ ] や塩酸は水素結合によるタンパク質の構造安定性を、結合間に割り込むことで低下させる作用を持つため、その溶液中でタンパク質は変性する。 このようにタンパク質を変性させる作用をもつ物質は変性剤と呼ばれる。 また通常は変性剤とは呼ばれないが、界面活性剤もタンパク質を変性させる作用がある。 機能 [ ] タンパク質はに固有の物質である。 その合成は生きたの中で行われ、合成されたものは生物の構造そのものとなり、あるいは酵素などとして生命現象の発現に利用される。 また、類似のタンパク質であっても、生物のが異なれば一次構造が異なることは普通である。 タンパク質はが多数結合した化合物であるが、人工的な高分子のように単純な繰り返しではなく、順番がきっちりと決定されている。 これは、そのアミノ酸の種と順番がに暗号で記述されていることによる。 遺伝子暗号は往々にしてその形質に関係するタンパク質の設計図であると考えられる。 は「 生命はタンパク質の存在様式である」と言ったが、故のないことではない。 タンパク質の生体における機能は多種多様であり、たとえば次のようなものがある。 酵素タンパク質 などのを起こさせるである。 細胞内で情報を伝達する多くの役目も担う。 構造タンパク質 生体構造を形成するタンパク質:、など 何かを運ぶ機能を持つ種類で、酸素を運ぶ赤血球中のヘモグロビンや血液中に存在しを運ぶ、を運ぶなどが当たる。 の貯蔵に関与するタンパク質であり、卵白中のや細胞中でイオンを貯蔵するやなどである。 収縮タンパク質 運動に関与するタンパク質。 を構成する筋原繊維の、など。 細長いフィラメントを構成し、互いが滑りあう事で筋肉の収縮や弛緩を起こす。 防御タンパク質 機能に関与する種類であり、とも言われる。 によって作られるがこれに当たる。 調節タンパク質 DNAのエンハンサーと結合して遺伝発現を調整するタンパク質や、細胞内でを使って他のたんぱく質の働きを調整するなどが当たる。 その他、よく知られたタンパク質にが発見したに関わる提灯形状のタンパク質である やなどがある。 特定波長域の励起光を受けると蛍光を発する。 一部の生物(, など)にみられる。 これらのタンパク質が機能を発揮する上で最も重要な過程に、特異的な会合(結合)がある。 酵素および抗体はその基質および抗原を特異的に結合することにより機能を発揮する。 また構造形成、運動や情報のやりとりもタンパク質分子同士の特異的会合なしには考えられない。 この特異的会合は、基本的には二次〜四次構造の形成と同様の原理に基づき、対象分子との間に複数の、、が作られ安定化することで実現される。 組成 [ ] タンパク質は、、、(重量比順)を必ず含む。 どのようなアミノ酸から構成されているかによって、組成比は多少異なる。 3倍を粗蛋白量と定義する。 このほか、、、であるに由来するの組成比が高く、さらにの形でタンパク質に結合されているも多い。 に由来する、、、に由来するがわずかに含まれることがある。 や多くの酵素に含まれる、や、一部のに含まれる(の形をとる)などもある。 タンパク質の栄養価 [ ] タンパク質のとしての価値は、それに含まれるの構成比率によって優劣がある。 これを評価する基準としては、動物実験によって求めると、化学的に、タンパク質を構成するアミノ酸の比率から算出する、、がある。 化学的に算定する後三者の方法は、算定方法に細かな違いがあるが、最終的には必須アミノ酸各々について標品における含量と標準とされる一覧とを比較し、その中で最も不足しているアミノ酸(これを第一制限アミノ酸という)について、標準との比率を百分率で示すもの。 この際、数値のみだけでなく、必ず第一の種類を付記することになっている。 生物価(BV) [ ] 生物価(BV)とは、吸収されたタンパク質の窒素量に対して,体に保持された窒素量の比を百分率で示した値のこと。 内因性の糞尿への排泄量を補正する。 正味タンパク質利用率(NPU) [ ] 正味タンパク質利用率(NPU)とは、摂取したタンパク質(窒素)のどれだけの割合が体内でタンパク質(窒素)として保持されたかを示した値のこと。 これは、窒素出納実験により測定された良質たんぱく質の窒素平衡維持量をもとに、それを日常食混合たんぱく質の消化率で補正して推定平均必要量を算定している。 90(消化率)=0. 摂取基準 [ ] 2003年、(WHO)と(FAO)は「食事、栄養と生活習慣病の予防 」 Diet, Nutrition and the Prevention of Chronic Diseases を報告している。 栄養摂取目標の範囲(抄) 5. 6倍高まったとの報告がある。 2002年のWHOの報告書では、カルシウムの摂取量が多い国に骨折が多いという「」の理由として、タンパク質によるカルシウム必要量を増大させる酸性の負荷の影響があるのではないか、と推論されている。 で、を教えている教授は、タンパク質を摂取しすぎれば酸を中和するために骨が使われるので骨が弱くなる可能性がある、として注意を促している。 5-2倍に相当する。 タンパク質の定量法 [ ] ではタンパク質全体の量を測定することが重要であり、またで特定のタンパク質を分離精製した際にも、それがどの程度の量であるかを求める必要がある。 これらのために一般的なタンパク質の定量分析法が多数開発されている。 精度の高い方法としては、後に量を測定する、分解後に量を測定するなどがある。 またより簡便な方法としては、、()の検出を用いた、それに性等の検出を組み合わせた、との結合を観測するなどがある。 特殊なタンパク質 [ ] では、熱水の中で生育する細菌が発見されている。 このような高温環境で生きられる生物のタンパク質にはどのような特徴があるか、全貌は解明されておらず、外見上も他のタンパク質と差は認められない。 分析の結果、熱に弱いアミノ酸(アスパラギン・システイン・メチオニンなど)の含有量が比較的少なく、逆にプロリンが多く含まれていることが判明した。 逆に低温で機能を失わないタンパク質はと呼ばれ、から発見され1969年に単離に成功した。 このタンパク質が低温で活動できるメカニズムは、が形成されにくい構造を持つためと考えられる。 複合タンパク質 [ ] タンパク質には、アミノ酸配列のヌクレオチドだけで構成される単純タンパク質と、その外側にアミノ酸以外の装飾をもつ複合タンパク質がある。 複合タンパク質が纏う装飾には、主に糖とリン酸がある。 タンパク質が付随させる糖はからなる糖鎖であり、アミノ酸アスパラギンの残基に、とが繋がったコア構造という土台の先に、分岐も含め多様な構造をつくる。 ただし、このようにタンパク質に接続する単糖の種類は9種 しか見つかっていない。 例えば赤血球の細胞膜をつくるタンパク質に繋がる糖鎖の種類が、を決定づけている。 この糖鎖は、その種類ごとに異なるという他のタンパク質があり、この組み合わせで情報交換を行う役割を担っている。 アミノ酸のトレオニンやチロシンなどが持つ水酸基残基と結びつくリン酸は、 ATP から供給され、リン酸を放出したATPはになる。 リン酸化はタンパク質の働きを活性化したり、逆に抑制する働きを持つ。 ひとつのタンパク質の活性化は次のタンパク質のリン酸化を促し、これが連続することで多岐にわたる情報伝達が行われる。 この様子は「リン酸化カスケード」と呼ばれる。 タンパク質の生体内分解 [ ] 生体内部のタンパク質は必要な時に作られ、使われ続けるうちに充分な機能を発揮できなくなる。 などによる修復を受けるが、やがてタンパク質も寿命を迎える。 その期間は種類によって異なり、数ヶ月のものから数十秒しか持たないものもあり、それぞれ生体内部で分解される。 その判断が下されるメカニズムは明らかになっていないが、タンパク質の寿命が近づくとリジン残基にという非常に小さなタンパク質が付着する。 1つだけでは特に変化は起こらないが、次々に結合して4個以上のユビキチン鎖状になると、タンパク質はと呼ばれる筒状構造体の中に導かれ、この中でペプチドにまで分解される。 この一連の反応は ユビキチン・プロテアソームシステムと呼ばれる。 もうひとつの主要なタンパク質分解機構として があり、一度に多くのタンパク質が分解されるため、飢餓状態において重要度の低いタンパク質を分解してアミノ酸を補充する場合などに機能する。 脚注 [ ] []• 『見てわかる!栄養の図解事典』• PDB• 東京大学の和田昭允教授の命名による• 2012. 08読売新聞。 スウェーデンの30〜49歳の女性43396人 [ ]• "", , 2002. 『太らない、病気にならない、おいしいダイエット-ハーバード大学公式ダイエットガイド』 光文社、2003年5月。 174〜175頁。。 (原著 Eat, Drink, and Be Healthy, 2001)• 、、、、L- 、、、、(武村 2011 、p. 139)• 『生化学辞典第2版』、1995年、第2版第6刷。 武村政春『たんぱく質入門』、2011年、第1刷。 山口迪夫「食べ物と酸・アルカリ : 「酸性食品・アルカリ性食品」の理論をめぐる矛盾点 身の回りの酸・塩基 酸と塩基 」『化学と教育』第37巻第6号、社団法人日本化学会、1989年12月20日、 606-609頁、。 関連項目 [ ] ウィキメディア・コモンズには、 に関連するカテゴリがあります。 - に関連するとされている変異性のタンパク質。 別称 MAPT• 外部リンク [ ]• - (2012年10月12日アーカイブ分) (英語) 「タンパク質」の項目。

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タンパク質不足がもたらす怖い影響とは

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タンパク質構造(Protein structure)では、の構造について記す。 タンパク質は全てのが持つ、重要なの1つである。 タンパク質は、、、、、の原子から構成された、と言われるのである。 40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくと呼ばれる。 その機能を発現するために、タンパク質は、、、などの力によって、特有のをとるように折り畳まれる。 分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。 これはの研究分野で、やなどの技術が使われる。 アミノ酸残基の数は特定の的機能を果たす際に重要で、機能を持ったドメインのサイズとしては40から50残基が下限となる。 タンパク質自体の大きさはこの下限から数1000残基のものまで様々で、その平均は約300残基と見積もられている。 多くのG-アクチンが繊維(F-アクチン)を作るように、多くのタンパク質が集合して1つの構造を作ることもある。 タンパク質の一次構造から四次構造 生化学的には、タンパク質の構造には4つの階層がある。 - ペプチド鎖のアミノ酸の配列• - 局所的に見られる、対称的な副構造で、1つのタンパク質分子の中に多くの種類の二次構造が含まれる• - 1つの分子の三次元構造• - いくつかのポリペプチドやタンパク質サブユニットの複合体 これらの構造の階層がある他に、タンパク質は機能の発現の過程で、構造が変化することがある。 構造変化前後の三次構造や四次構造はの関係にある。 タンパク質はからによって合成される。 一次構造はというによって結合し、両末端はそれぞれ自由ながどちらであるかに応じて、と呼ばれる。 二次構造の中には、その主鎖間の水素結合パターンによって定義されるものもある。 しかし-間に水素結合が形成されてしまうこともあるため、二次構造中の水素結合は定常的なものではない。 つまり、二次構造は周囲の水の濃度が十分小さい時、例えば折り畳まれている時や球状になっている時にのみ安定である。 同様に、三次構造にもアミノ酸の傾向や疎水相互作用などの非特異性が残る。 しかし三次構造はイオン結合や水素結合、側鎖のなどの構造的特異性によってのみ固定化される。 細胞外タンパク質の三次構造はによっても安定化される。 ジスルフィド結合は構造全体のを下げるが、が還元的な環境であるため、細胞内タンパク質では極めてまれである。 アミノ酸の構造 [ ] 2つのアミノ酸の結合 アミノ酸はにより結合する。 この反応を繰り返して長い側鎖の鎖が作られる。 この反応はというによって触媒され、翻訳と呼ばれる。 これらの角はタンパク質の自由度を表し、三次構造を決める。 これらの角は二次構造によっても制限され、上に表される。 いくつかの重要な結合長を以下に示す。 それぞれの鎖はサブユニットと呼ばれる。 それぞれのサブユニットは共有結合で結合している必要はなく、ジスルフィド結合などでも良い。 全てのタンパク質が四次構造を持つわけではなく、で機能を持つタンパク質もある。 四次構造は三次構造と同じ要因によって安定化される。 2つ以上のポリペプチドからなる複合体は多量体と呼ばれる。 特にサブユニットが2つの場合は二量体(ダイマー)、3つの場合は三量体(トリマー)、4つの場合は四量体(テトラマー)と言われる。 また同じサブユニットだけから構成されているものはホモ(ホモテトラマーなど)、別々のサブユニットから構成されているものはヘテロ(ヘテロダイマーなど)と呼ばれる。 これらの原子の間の二面角はX1、X2、X3などと名付けられる。 側鎖は、という異なったを取ることがある。 また通常は水素原子のの重なりを避けるために、X2の周りでは捩れ形配座をとる。 ドメイン、モチーフ、フォールド [ ] 多くのタンパク質はいくつかのユニットから成り立っている。 はタンパク質全体の構造の要素の1つであり、それ自体で安定化され、他の部分とは独立にフォールディングもなされる。 多くのドメインは1つの遺伝子やによって作られるタンパク質に特有のものではなく、多くの種類のタンパク質に共通して見られる。 ドメインは多くの場合、例えばにおける結合ドメインのように、タンパク質の生物学的な機能にとって重要である。 ドメインは独自に安定化されているため、によって別のタンパク質のドメインを移植し、を作ることができる。 一方モチーフと言うのはのようなある程度特異的な二次結合の組み合わせを指す。 これらはと呼ばれることもある。 はやのような、配列の空間的なタイプを意味する。 では10万程度の種類のタンパク質が発現しているが、ドメイン、、フォールドの種類はそれよりずっと少ない。 これは、遺伝子の一部がゲノムの中で重複したり位置が変わったりという進化の結果である。 これは、あるタンパク質のドメインが別のタンパク質のドメインにも導入されて新しい機能が加わってきたことを意味する。 このようなプロセスを経て、や機能の発現には多数の様々なタンパク質が関与するようになった。 タンパク質フォールド [ ] 詳細は「」を参照 高次の構造の形成過程はタンパク質フォールドと呼ばれ、一次構造に基づいて起こる。 特定のポリペプチドは1つ以上の安定したフォールド状態を取りうるが、生物学的には異なる活性を持ち、通常は1つの構造のみしか有意な活性を持たない。 構造の分類 [ ] タンパク質の構造を分類するためにいくつかの手法が開発されている。 分類された構造はなどのデータベースで検索することができる。 異なる方法を使ってタンパク質を分類した、いくつかのデータベースが存在する。 その中でもSCOP、CATH、FSSPなどは最も大きいものの1つである。 使われている手法は純粋に手作業のもの、手作業と自動化を組み合わせたもの、純粋に自動化のものと様々であるが、結果は最新の研究を反映したものとなっている。 どのデータベースでも分類結果はほぼ同じであるが、いくつかの相違点や矛盾点も見られる。 この方法では状態のタンパク質の三次元的な分布を測定することができ、ある程度ので全ての原子の三次元配置を推定することができる。 またこの他に、やその他の方法でも高精度で予測される。 近年ではも高分解能でのタンパク質構造の推定に用いられるようになってきた。 この方法により、の被覆タンパク質や繊維など巨大なタンパク質複合体の構造の研究も可能になるのではないかと期待されている。 0 個々の原子の座標を議論することは無意味である。 0 - 4. 0 フォールドはほぼ精確であるが、エラーも多い。 5 - 3. 0 フォールドは精確であるが、表面のいくつかのループの位置にエラーがある。 長細い側鎖や小さい側鎖はエラーになりやすい。 0 - 2. 5 側鎖の位置のエラーはかなり少ないが、いくつかの微小なエラーはやはり見られる。 フォールドはかなり精確で、表面のループのエラーも少ない。 水分子や小さなリガンドも可視化される。 5 - 2. 0 いくつかの残基の位置のエラーがあり、やはりいくつかの微小なエラーも残る。 フォールドには、表面のループに至るまでエラーはほとんどない。 5 - 1. 5 構造的なエラーはほとんどない。 ライブラリーの作成に使われるレベルである。 コンピュータによる構造予測 [ ] タンパク質の構造はタンパク質の配列よりもずっと複雑であるが、タンパク質の機能についての情報をずっと多く持っている。 そのため、を用いたタンパク質の配列からの法がいくつも考案されてきた。 Ab initio予測法はタンパク質の配列から直接構造を予測する方法である。 スレッディングは既知のタンパク質構造を用いた方法である。 はのプロジェクトの1つで、数千もの家庭のコンピュータの余力を使ってタンパク質の構造を予測しようとするものである。 また、2008年に公開されたは、パズルゲームのようにタンパク質構造を組み合わせ、より正確であると推測される構造を構築するほど高得点になるというゲームを通して、タンパク質構造を推定する試みとして知られる。 実際にコンピュータで推測するより、ランキング上位のプレーヤーの方が優秀な成績をおさめているとされる。 ソフトウェア [ ] タンパク質の構造の可視化、分析用に、のSTINGなど多くののパッケージが流通している。 Quantum Pharmaceuticals のものなどいくつかのソフトウェアはタンパク質の機能に影響を与えるコンフォメーションの変化の予測に使われる。 異なったタンパク質の構造同士の比較をするための方法もいくつか考案されている。 またコンピュータは実験や理論モデルの間違いをチェックするためにも用いられている。 出典 [ ]• PAULING L, COREY RB, BRANSON HR. Proc Natl Acad Sci U S A. 1951 Apr;37 4 :205-11. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Eric Hand 2010 People power - Networks of human minds are taking citizen science to a new level. Vol. 466 685-687. 参考文献 [ ]• Habeck M, Nilges M, Rieping W 2005. Physical review. E, Statistical, nonlinear, and soft matter physics 72 3 Pt 1 : 031912. Bayesian computational methods for the structure determination from NMR data 外部リンク [ ]• 実験的、理論的に求めたタンパク質構造のエラーを確かめるサイト• タンパク質構造の中のアスパラギン酸とグルタミン酸の位置の間違いをチェックするサイト• パッキング、幾何、水分子、コンフォメーション、対称性など、タンパク質構造の200近くもの面をチェックできるサイト• この項の中でも説明されたいろいろな事をインタラクティブに教えてくれるサイト•

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